Bílkoviny

, proteiny – 1. biochemie, organická chemie biopolymery (polypeptidy) složené ze zbytků molekul α-aminokyselin spojených peptidovou (amidovou) vazbou …NH–CHRi–CO–NH–CHR(i+1)–CO–. Hlavní řetězec se skládá z pravidelně se opakujících struktur a z něj se odvětvují postranní řetězce (Ri) aminokyselin, které určují strukturu a vlastnosti bílkovinné molekuly. Polypeptidové řetězce obvykle obsahují 50 – 2 000 aminokyselinových zbytků, relativní molekulová hmotnost se pohybuje řádově v rozmezí 104 – 2·105. Všechny bílkoviny od virových po lidské jsou složeny z dvaceti tzv. kódovaných (bílkovinotvorných, proteinogenních) aminokyselin, jejichž pořadí v polypeptidovém řetězci je pro každou bílkovinu jedinečné a geneticky dané (viz též gen, proteosyntéza, transkripce, translace).

Mezi strukturou bílkovin a jejich biologickou funkcí existuje těsný vztah. V buňce se vyskytuje několik set až tisíc různých bílkovin, které zajišťují její základní funkce a které se liší jak chemickou stavbou, tak prostorovým uspořádáním. Rozlišují se čtyři základní úrovně struktury bílkovin; a) struktura primární je dána pořadím aminokyselinových zbytků v polypeptidovém řetězci; b) struktura sekundární, základní prostorové uspořádání úseků polypeptidového řetězce, které bývá často periodické (α-helix, β-skládaný list ap.); c) struktura terciární se týká celkového prostorového uspořádání makromolekul bílkoviny; pro tuto strukturu jsou významné disulfidové vazby neboli můstky (S–S), které vznikají oxidací SH skupin cysteinových zbytků; d) kvartérní struktura se vyskytuje pouze u bílkovin složených ze dvou a více polypeptidových řetězců (oligomerní bílkoviny), které nejsou spojeny kovalentními vazbami. Univerzální systém klasifikace bílkovin neexistuje. Lze je třídit např. na základě rozpustnosti (albuminy, globuliny aj.) nebo na základě tvaru na bílkoviny fibrilární (vláknité; skleroproteiny) a bílkoviny globulární (sferoproteiny); zvláštní skupinu tvoří bílkoviny zabudované do biologických membrán. Podle složení lze bílkoviny dělit na bílkoviny jednoduché, obsahující pouze aminokyselinové zbytky, a na bílkoviny složené (konjugované), které obsahují i nepeptidové (někdy též označované za nebílkovinné) složky, tzv. prostetické skupiny. Tak lipoproteiny obsahují lipidy, glykoproteiny sacharidy, fosfoproteiny zbytky kyseliny fosforečné a metaloproteiny ionty kovů; chromoproteiny jsou barevné bílkoviny obsahující barevnou prostetickou skupinu, nukleoproteiny tvoří komplexy s nukleovými kyselinami. – Podle funkce, kterou bílkovina vykonává, lze proteiny třídit na řadu skupin; a) enzymy, katalyzátory chemických reakcí v buňce, jsou nejpočetnější skupinou bílkovin; b) membránové kanály a přenašeče, kdy protein je umístěn v membráně a je schopen přes ní přenášet molekulu nebo ion; c) bílkoviny transportní a skladovací, které zajišťují v organismech funkční distribuci nízkomolekulárních látek, např. myoglobin a hemoglobin transportují a skladují kyslík, ferritin a transferrin železo, sérový albumin mastné kyseliny ap.; d) bílkovinné hormony a jiné signální molekuly; e) receptory, které váží signální molekuly (např. hormony), mohou být vázány v membráně, mnohé jsou rozpustné v cytosolu; f) bílkoviny obranného a ochranného systému, kam patří především protilátky odpovědné za imunitní odpověď, ale také fibrinogen, který zajišťuje srážení krve a ochranu proti vykrvácení; g) strukturní proteiny cytoskeletu a mezibuněčné hmoty (viz též aktin, fibroin, keratin, kolagen, myosin). Jedna molekula proteinu může současně vykonávat i několik z vyjmenovaných činností.

Prostorovou strukturu, a tím i aktivitu proteinů lze často v širokém rozsahu ovlivňovat různými typy regulací; k nejdůležitějším patří alosterická regulace a chemická derivatizace (např. fosforylace, glykolyzace, řízené štepení peptidových řetězců). Drobné změny primární struktury (vyvolané mutacemi genu) mohou vést k podstatné změně vlastností dané bílkoviny; této skutečnosti využívá genové inženýrství.

Ottův slovník naučný: Bílkoviny

Bílkoviny (syn.: proteinové neb albuminové látky) sluje řada sloučenin podobajících se více nebo méně látce obsažené v bílku vajec ptačích. V rostlinách nacházejí se bílkoviny pouze v semenech ve větším množství, kdežto v živočišstvu ve velkém množství nalézají se co hlav. čásť skladová všech ústrojů těla zvířecího (svalů, čivů, žlaz a j.) a tekutin v něm obsažených (krve, mléka a j.) vyjmouc normální moč, pot a žluč. Z prvků chemických tvoří se bílkoviny pouze v rostlinách. Složitý tento pochod chemický, zvaný »assimilace«, dosud blíže znám není; víme jen, že bílkovina v rostlině vzniká z kysličníku uhličitého, vody a ammoniaku nebo kyseliny dusičné. Pravdě se podobá, že tvoří se nejdříve amidokyseliny neb amidy (asparagin, glutamin), a z těchto a uhlohydrátů (cukru hroznového) v rostlině obsažených vznikají bílkoviny Zvířecí organismus není s to, aby bílkovinu z prvků sestrojil, a přijímá ji veskrze (přímo i nepřímo) s pokrmem z rostlin. V těle zvířecím tato bílkovina rostlinná se assimiluje tím, že se částečně mění, patrně částečně se rozštěpuje, a z povstalých produktů rozštěpení tvoří se bílkovina, která se v těle zvířecím nalézá a která s bílkovinou rostlinnou není úplně identická. Všechny bílkoviny obsahují C, H, N, O a S, některé i P, a zanechávají po spálení malé množství neorganických solí (fosforečnanů aj.), které čištěním bílkoviny většinou lze odstraniti. Otázka však, jsou-li tyto soli integrující částí skladovou bílkovinyn nebo pouhou jejich příměsí, dosud není rozhodnuta. Chemická konstituce bílkovinyn není dosud úplně vysvětlena, a není pochybnosti, že jest vysoce složitá. Nejspolehlivější formule empirické bílkovinyn velmi bedlivě očištěných z novější doby jsou následující: bílkovina z vajec slepičích: C204H322N52O66S2 (Harnack) bílkovina z barviva krve koňské: C680H1098N210O241S2 (Zinoffsky) bílkovina z barviva krve psí: C726H1171N194O214S3 (Jaquet) bílkovina (globulin) ze semen tykve (Cucurbita): C292H481N90O83S3 (Grübler). Z těchto formulí, ačkoli ještě neúplně spolehlivých, vysvítá, jak velmi komplikované sloučeniny jsou b.

B.
jsou látky pevné, beztvaré, pouze některé bílkoviny rostlinné jsou krystalované. Zajisté však i bílkoviny jsou krystalisace schopny, jelikož barvivo krevní, z kterého bílkovina vychází jako produkt rozkladový, většinou velmi snadno a pěkně krystaluje. Většina bílkovinyn jest ve vodě nerozpustná, jen některé rozpouštějí se ve vodě, některé ve zředěných roztocích solí neutrálních (chlorid sodnatý a j.), některé pouze v kyselinách a žíravinách. V rozředěném líhu bílkoviny v malém množství jsou rozpustné, zvláště některé rostlinné snadno, v absolutním alkoholu a aetheru docela nic. Bílkoviny jsou látky opticky aktivní a otáčejí rovinu polarisovaného světla v levo. Z roztoku vodnatého sráží se bílkovina 1. vařením, 2. alkoholem (roztok bílkoviny musí být neutrální nebo slabě kyselý, sraženina sluje v obou případech koagulum, a pochod koagulace); 3. sehnanými kyselinami minerálními (dusičnou, solnou, sírovou, metafosforečnou); 4. ferrokyanovodíkem nebo ferrokyanidem draselnatým a kyselinou octovou; 5. organickými kyselinami po přidání solí neutrálních do nasycení roztoku; 6. kyselinou tříslovou (z kyselého roztoku); 7. kyselinou fosfowolfrámovou a fosfomolybdenovou (z kyselého roztoku); 8. jodidem rtuťnatodraselnatým a jodidem vizmutovodraselnatým (z kyselého roztoku); 9. solmi těžkých kovů (mědi, olova, stříbra, rtuti); 10. fenolem, kyselinou pikrovou a j. l. – Dále jeví řadu reakcí t. zv. barvových: 1. při ohřívání s Millonovým zkoumadlem (roztok dusičnanu a dusanu rtuťnatého) barví se červeně; 2. se síranem mědnatým a louhem violově (reakce biuretová); 3. při ohřívání s kyselinou dusičnou žlutě, kterážto barva po přesycení roztoku žíravinami stává se intensivnější a mění se v oranžovou (reakce xanthoproteinová); 4. se sehnanou kyselinou octovou a sírovou violově (reakce Adamkiewiczova); 5. v kyselině solné sehnané rozpouštějí se s barvou -violovou; 6. s kyselinou sírovou sehnanou a cukrem třtinovým barví se růžově až violově; 7. s kyselinou sírovou, obsahující kyselinu molybdenovou, modře.

Rozklad bílkovinyn. Působením energickým rozmanitých činidel tvoří se z bílkovinyn množství produktů poměrně dosti jednoduchých, většinou krystalujících. Dosud nepodařilo se všechny produkty tyto úplně od sebe odděliti a blíže poznati. Nejzevrubněji prostudovány dosud rozkladové produkty bílkovinyn při působení hydrátu barnatého a vody za teploty 110 – 280°C. (Schützenberger). Rozklad děje se tím, že bílkovina přijímá vodu a rozštěpuje se úplně na ammoniak, stopy jiných prchavých sloučenin (pyrrol a j.), kyseliny: uhličitou, šťavelovou, octovou, sírovou a siřičitou, a směs krystalovaných amidokyselin, sestávající z leucinů, leuceinů, glykoproteinů, tyroleucinu, kyselin asparagové a glutaminové a tyrosinu. Podobné produkty tvoří se i při působení kyselin (kyseliny solné, Hlasiwetz a Habermann), při čemž nalezeny co produkty rozkladu kyseliny glutaminová a asparagová, leucin, tyrosin, ammoniak a sírovodík. Při tavení bílkovinyn s hydrátem draselnatým tvoří se: ammoniak, pyrrol, indol, skatol, fenol, leucin, tyrosin; kyseliny: octová, máselná a valerová (Nencki). Působením prostředkův oxydačních tvoří se produkty částečně jiné. Bílkoviny mění se také působením jistých fermentův, obsažených v zažívacích šťavách zvířecích (pepsin, trypsin, syřidlo) a v rostlinných šťavách (papain a j.). Těmito fermenty bílkoviny se buď zažívají, t. j. převádějí v látky rozpustné (albumosy a peptony), nebo se z roztoků srážejí (působením syřidla a fermentu fibrinového). Také působením mikroorganismů hnilobních mění a rozkládají se bílkoviny Především tvoří se peptony, pak indol, skatol, fenol; kyseliny: fenylpropionová, valerová, leucin. – Dosud isolována celá řada rozmanitých druhů bílkovinyn z různých ústrojů zvířecích a rostlinných; není však pochybnosti, že s pokrokem jejich studia ještě objeví se mnohem více takových druhů bílkovin.

Roztřídění bílkovin. Bílkoviny třeba rozděliti především na bílkoviny zvířecí a rostlinné, které, jak již dříve podotčeno, úplně identické nejsou. I. Zvířecí bílkovinyrozdělují se dle svých vlastností fysikálních a chemických dle návrhu Hoppe-Sevlera na následujících šest tříd, ze kterých každá obsahuje bílkoviny příbuzné: 1. Albuminy, jediný druh bílkovinyn rozpustných ve vodě. 2. Globuliny, ve vodě nerozpustné, rozpouštějící se v roztocích neutr. solí. 3. Fibriny, ve vodě a v roztocích neutrálných solí nerozpustné, bobtnají silně v rozředěných kyselinách. 4. Acidalbuminy, nerozpustné ve vodě, v roztocích neutr. solí, rozpustné v rozředěných kyselinách a žíravinách. 5. Albumináty – jako acidalbuminy. 6. Koagulované bílkoviny rozpustné pouze v sehnaných kyselinách a žíravinách. 1. Albuminy. Jejich vodnatý roztok může se sraziti nasycením síranem sodnatým neb ammonatým při 40°C. Albuminy, ze kterých se odstraní dle možnosti soli neorganické (dialysou), při vaření nekoagulují, srážejí se však po přidání něco solí. Dosud isolovány 3 druhy albuminův: a) Albumin vaječný (procentový sklad: C = 52.25, H = 6.90, N= 15.25, S = 1,93, O = 23,67, Starke), obsažený v bílku vajec ptačích pohromadě s jinými bílkovinami a jinými látkami v roztoku vodnatém. Příprava: bílek z vajec slepičích rozstříhá se nůžkami, procedí po přidání stejného obsahu vody plátnem a roztok nasytí při 20°C. síranem hořečnatým. Od sraženiny povstalé se filtruje, a filtrát po odstranění solí neorganických dialysou odkouří při 40 – 50°C. do sucha, při čemž obdrží se albumin co nažloutlá, gummovitá, průsvitná, hmota. Roztoky albuminu vaječného koagulují při 56°C. Specifická otáčivost jeho αD = – 37.79 (Starke). Bílek vajec jiných ptákův obsahuje, jak se zdá, albumin o vlastnostech částečně jiných. b) Albumin svrovátečný nachází se v syrovátce krevní a mléčné, ve svalech, v exsudátech a transsudátech (ascites, hydrokele), v lymfě. Příprava: syrovátka krevní nasytí se při 30°C. síranem hořečnatým. od sraženiny se filtruje a filtrát nasytí se při 40°C. síranem sodnatým; sraženina obsahující alb. rozpouští se ve vodě, dialysuje, sráží alkoholem, rychle filtruje a vypírá aetherem. Jemný, beztvarý prášek. Albumin z krve koňské koaguluje as při 50°C. αD = -60,5 a obsahuje C = 53.05, H= 6,85, N= I6 o4, S = 1.80, O = 22,26 %. Albuminy z jiných objektů připravené jeví částečně jiný sklad procentový a jinou spec. otáčivost. c) Albumin svalový nalézá se ve svalech příčně pruhovaných. sráží se nesnadno síranem hořečnatým, roztoky koagulují při 46 – 47°C.

2. Globuliny nerozpouštějí se ve vodě, ale v roztocích solí neutrálních (chlorid sodnatý, síran sodnatý, síran hořečnatý); rozředěním takového roztoku globulin se sráží, rovněž často i nasycením roztoku solí neutr. Také ve velmi rozředěných žíravinách a kyselinách se rozpouštějí. Žíravinami mění se velmi snadno v albumináty, kyselinami v acidalbuminy. Již působením pouhé vody po delší dobu stávají se nerozpustnými ve zředěných roztocích solí neutrálních. a) Vitellin nalézá se ve žloutku vajec ptačích, pravděpodobně i rybích a obojživelníků co zrna žloutková (Dotterblättchen) krystalovaný, a také v jiných ústrojích (čočce, chylu a j.). Žloutek se vytáhne čistým aetherem a nerozpustný zbytek rozpouští se v malém množství (8 – 10%) roztoku soli kuchyňské, sfiltruje se a sráží přidáním vody. Pochod tento opakuje se několikráte. Takto připravený vitellin není čistý. Roztok v soli kuchyňské koaguluje při 70°C. b) Myosin nalézá se v mrtvém svalu. Příprava: Jemně rozsekané svaly vyperou se studenou vodou a extrahují pak 10 – 20 % roztokem salmiaku, roztok sfiltrovaný sráží se vodou-Opakovaným rozpouštěním a srážením čistí se. Roztok sráží se také nasycením solí kuchyňskou nebo salmiakem. c) Globulin syrovátečný (synon.: paraglobulin, kasein syrovátečný, látka fibrinoplastická) nalézá se v největším množství v syrovátce krevní, pak v chylu, lymfě a transsudátech. Větší čásť globulinu syrovátečného vyloučí se z těchto tekutin 10násobným množstvím vody a sraže ním kyselinou uhličitou nebo velmi rozředěnou kyselinou octovou (methoda starší); úplně sráží se pouze nasycením tekutiny síranem hořečnatým při 30°C. Sraženina tato se filtruje, vypírá nasyceným roztokem síranu hořečnatého a čistí opakovaným rozpouštěním ve vodě a srážením síranem hořečnatým. Konečně se roztok dialysuje, při čemž se globulin vyloučí (ztrátou soli). Koagulační teplota roztoku leží mezi 68 – 80°C. Globulin ze syrovátky krve koňské má spec. otáčivost αD = -47,8° (Frédéricq) a proc. sklad: C= 52,71, H=7.01, N= 15.85, S = 1.11, O = 23,32 (Hammarsten). d) Fibrinogen nalézá se v plasmatě krevním (ne v syrovátce), v chylu, lymfě a ve všech tekutinách (transsudátech), jež se srážejí (hydrokele). Tekutiny obsahující fibrinogen srážejí se (vylučují fibrin). Dle Hammarstena obdrží se čistý fibrinogen následujícím způsobem: 3 – 4 vol. krve koňské vpustí se přímo ze žíly do i volum. nasyceného roztoku síranu hořečnatého, promíchá se rychle a procedí, pak filtrát se stejným množstvím nasyceného roztoku soli kuchyňské se srazí, sraženina rychle sfiltruje, pak v as 8 %) roztoku soli kuchyňské rozpustí a opět nasyceným roztokem soli sráží, a tento pochod 3 – 4krát opakuje. Roztok fibrinogenu koaguluje při 55°C., sraženina povstalá jest fibrinu velice podobná. Přidá-li se k roztoku fibrinogenu syrovátka krevní nebo ferment fibrinový, pak se sráží vyloučením fibrinu. (Procent. sklad: C = 52 93, H= 6,90, N= 16 66, S = 1,25, O = 22,26, Hammarsten.)

3. Fibriny tvoří se při srážení krve nebo plasmatu krevního a podobných tekutin těla zvířecího. Zdá se, že fibrin připravený z krve rozmanitých druhů zvířat a z jiných tekutin není stejný a že jest třeba odlišovati několik druhů fibrinu. Příprava: Čerstvá, právě z žíly vypuštěná krev míchá se nejlépe košťátkem nebo tyčkou, a fibrin, který se vylučuje ve formě vláknité, elastické hmoty, vypírá se velmi důkladně vodou, pak extrahuje se alkoholem a aetherem. Tak připravený fibrin uzavíra ještě buněčné elementy z krve a není čistý. Čistý fibrin může se připraviti pouze z čistého roztoku fibrinogenu. V rozředěných kyselinách a žíravinách fibrin bobtná silně, v silnějších se rozpouští. Suchý jest křehký, dá se zpráškovati. Fibrin z krve koňské obsahuje: C = 52.68, H=6,83, N= 16,91, S= 1,40, O = 22,48 % (Hammarsten).

4. Acidalbuminy tvoří se při působení kyselin minerálních v nadbytku (nejlépe kys. solné) v látky bílkovité (albuminy, globuliny. fibriny, albumináty a koagulované bílkoviny)Také při pepsinovém zažívání vznikají co první produkt zažívání acidalbuminy. Tyto, z rozmanitých druhů bílkovin připravené, nejsou identické a nepovstávají stejně snadno z rozmanitých bílkovinyn. Nejsnadněji mění se v acidalbuminy, globuliny (již velmi zředěnými kyselinami), pak albuminy. Z každého druhu bílkoviny tvoří se zvláštní acidalbumin, který od druhého acidalbuminu liší se skladem a specifickou otáčivostí, v hlavních však vlastnostech chemických všechny acidalbuminy souhlasí mezi sebou. Nejlépe studovaný acidalbumin jest syntonin (acidalbumin z myosinu), který se obdrží rozpuštěním myosinu v o.1% kyselině solné nadbytečné a srážením neutralisací roztoku. Místo myosinu může se použiti masa jemně rozsekaného a vodou vypraného. Syntonin jest rozpustný ve zředěných kyselinách a velmi rozředěných žíravinách a uhličitanech žíravin. Působením nadbytečné žíraviny mění se v albuminát. – αD = asi -72° (HoppeSeyler). Procent. sklad: C = 54,06, H= 7,28, N= 16.05, S = 1.11, O = 21.5 (Kühne).

5. Albumináty tvoří se působením žíravin na bílkoviny Z rozmanitých bílkovinyn tvoří se rozmanité druhy albuminátů, které se od sebe odlišují procentovým skladem a spec. otáčivostí, ale hlavní vlastnosti chemické stejné jeví. Dle toho, jaké žíraviny užito bylo ku přípravě albuminátu, odlišují se albumináty draselnaté, sodnaté atd. Před dlouhou již dobou připravil Lieberkühn první albuminát následujícím způsobem: smíchal bílek odcezený s malým množstvím sehnaného louhu, i přeměnila se po krátké době celá směs v tuhou huspeninu, která po velmi důkladném vyprání studenou vodou rozpuštěna v teplé vodě a roztok srážen kyselinou octovou. Sraženina jest beztvará, reaguje kysele, nerozpustná ve vodě, rozpustná v žíravinách a uhličitanech žíravin.

K albuminátům může se počítati kasein, jejž někteří badatelé pokládají za zvláštní proteid, jelikož konstantně obsahuje fosfor obsažený v nucleinu, jenž s kaseinem patrně jest chemicky spojen, tak že kasein nazývá se »nucleoalbumi◁ (nebo správněji bylo by »nucleoalbuminát«). Celkem však jeví kasein chemické vlastnosti albuminátů. S jistotou kasein dokázán pouze v mléce, ze kterého se následujícím způsobem připravuje: Mléko rozředí se vodou (as 1: 4) a sráží kyselinou octovou 0,1%. Sraženina se odcedí, rozetře s vodou a rozpustí v malém množství zředěného louhu, načež se roztok filtruje, opět vodou rozředí a kyselinou octovou sráží, a tento celý pochod ještě asi 2kráte se opakuje. Konečně sraženina vypraná a vylisovaná roztírá se s líhem 97 %, cedí a vypírá aetherem. Takto připravený kasein jest jemný, bílý prášek, ve vodě nerozpustný, reagující kysele (na lakmus). Kasein se sráží z roztoku také i fermentem syřidlovým (výtahem vodnatým syřidla). Sraženina tato (dle Hammarstena) s kaseinem není identická a jmenována proto sýrem. Kasein z mléka kravského obsahuje: C= 52.96, H=7,05, N= 15,65. S = 0,176, O = 22.78, P= 0,847 %. Specifická otáčivost αj = -80° (Hammarsten).

6. Koagulované bílkoviny tvoří se působením vyšší teploty za přítomnosti vody nebo působením alkoholu na všechny druhy bílkovinyn. Jsou látky ve vodě, alkoholu, aetheru, zředěných žíravinách a kyselinách nerozpustné, rozpouštějí se nesnadno v leptavých žíravinách na albumináty a v sehnané kyselině solné na acidalbuminy. Působením šťávy žaludeční taktéž se rozpouštějí. II. Rostlinné bílkoviny rozdělují se na 1. albuminy rostlinné, bílkoviny ve vodě rozpustné; 2. bílkoviny lepové, ve vodě nerozpustné, rovněž i v alkoholu absolutním, ale rozpustné v rozředěném líhu: 3. rostlinné kaseiny, nerozpustné ve vodě a v roztocích solí, rozpustné v rozředěných kyselinách a žíravinách; 4. rostlinné globuliny, rozpustné v roztocích sehnanějších soli kuchyňské, málo rozpustné ve vodě. 1. Albuminy rostlinné úplně čisté dosud nepřipraveny. Nalezeny jsou v extraktech rostlinných bílkoviny rozpustné ve vodě a koagulující při vaření, a dle analogie s bílkovinami zvířecími jmenovány albuminy. Zkoumána dosud pouze koagula získaná z takových roztoků, tedy již změněný albumin. Albuminy z rozličných rostlin jeví dosti značné rozdíly ve složení; alb. z pšenice obsahuje: C -53,12, H= 7.18, N= 17.60, S= 1,55, O =20,55 % (Ritthausen). 2. Bílkoviny lepové. Zamíchá-li se mouka pšeničná s vodou a hněte-li se těsto v proudu vody, čímž se škrob většinou vypere, zbude elastická, tuhá, hnětivá hmota, lep zvaná. Podobně chová se i mouka ze špaldy. Lep jest směs několika látek bílkovitých: a) glutenfibrinu, b) glialdinu (nebo rostlinného klihu) a c) mucedinu, a obsahuje ještě bílkovinu z jiné skupiny: glutenkaseinu (viz dole). Jednotlivé tyto látky nalézají se i v jiných semenech obilných (žito, ječmen, oves, kukuřice) Lep jest ve studené vodě nerozpustný, ve vroucí málo rozpustný, v rozředěných kyselinách a žíravinách se rozpustí snadno,-podobně snadno rozpustný jest v rozředěném líhu, v absolutním nic. Methoda oddělování a přípravy jednotlivých těchto bílkovinyn zakládá se hlavně na neúplně stejné rozpustnosti jejich v rozředěném líhu. Dle Weyla a Bischoffa neobsahuje mouka hotového lepu, nýbrž globulin, který se v roztoku soli rozpouští, a jest tvoření lepu pochod asi obdobný tvoření fibrinu z fibrinogenu. Dle Ritthausena obsahuje: glutenfibrin z pšenice: C = 54,31, H = 7,18, N = 16,89, S = 1,01, O = 20,61 %, glialdin z pšenice: C = 52,67, H = 7,10, B= 18,01, S= 0,85, O = 21,37 %, mucedin z pšenice: C = 54,11, H = 6,90. N= 16,63, S= 0,88, O = 21,48 %.

3. Kaseliny rostlinné nebo albumináty rostlinné jsou bílkoviny podobné kaseinu, jelikož se ve zředěných žíravinách snadno rozpouštějí a při neutralisaci roztoku tohoto zřéděnou kyselinou opět srážejí. K této skupině patří: glutenkasein (obsažený v pšenici, žitě, ječmeni, pohance. špaldě) a legumin, z kterého se skládají hlavně bílkoviny ovsa, hrachu, viky, bobu a j. Jak glutenkaseiny, tak i leguminy, z rozmanitých rostlin připravené. pravděpodobně nejsou identické. Procentový sklad glutenkaseinu z pšenice: C = 52,94, H= 7,04, N= 17.14, S = 0,96, O = 21,92, a leguminu z hrachu: C = 51,48, H= 7,02, N= 16.77, S = o.40, O = 24,33 % (Ritthausen).

4. Globuliny rostlinné podobají se globulinům zvířecím, liší se však od těchto hlavně tím, že se částečně ve vodě rozpouštějí, kterýžto roztok malým množstvím soli kuchyňské se sráží a sehnanějším roztokem soli (5 – 20 %) opět se rozpouští. Některé globuliny jeví velice zajímavou vlastnost, že krystalují. Takové krystalované bílkoviny nalézají se v semenech rostlinných jako krystalloidy, které jsou pravděpodobné sloučeniny bílkovinyn se zásadami a solmi neorganickými. Takové krystalloidy mohou se i uměle připraviti. Rozpustí. li se zrna proteinová ve vodě a odpaří roztok opatrně, vylučují se krystalky (Maschke). Digeruje-li se beztvará bílkovina z krystalloidů s vodou a kysličníkem hořečnatým, a odpaří-li se filtrovaný roztok opatrně, obdrží se krystalovaná sloučenina s hořčíkem (Schmiedeberg). Taktéž obdržíme krystaly, jestli se roztok takový dá do dialysátoru, a dialysátor postaví se do absolutního líhu, nebo jestli se roztok globulinu v chloridu sodnatém neb ammonatém. zahřátý na 30 – 35°C., smíchá s vodou a nechá velmi pomalu schladnouti, při čemž se vylučují pěkné krystalloidy (Drechsel).Globuliny rostlinné podobají se buď »vitellinų nebo »myosinų; roztok »vitellinu rostlinnéhœ nesráží se nasycen byv kuchyňskou solí, kdežto roztok »myosinu rostlinnéhœ se při tom sráží. Působením žíravin a také již pouhé vody mění se v kaseiny. K těmto globulinům patří: a) rozmanité druhy konglutinu, který byl v rozmanitých rostlinách nalezen, ale dosud ve stavu krystalickém připraven nebyl; b) globulin tykví, c) globulin z ricinu a semence, d) globulin z ovoce Bertholletia excelsa, kteréžto globuliny dosaženy ve stavu krystalickém. Proc. sklad některých z těchto globulinů jest následující: konglutin C = 50,16, H= 7,03, N= 18,67, S= 1,07, O = 23,07 % (Ritthausen), globulin tykví (krystalovaný): C = 53,21, H= 7,22, N= 19,22, S = 1,07, O = 19,10 % (Gübler), globulin z ricinu (krystalovaný): C= 50,88, H= 6,98, N= 18,57, S = 0,77, O = 22,79 % (Ritthausen), globulin z ovoce Bertholletia excelsa (krystalinický): C = 51,00, H= 7,25. N= 18,06, S = 1,36, O = 21,52, P2O5 = 0,82 % (Sachse). K bílkovinám rostlinným patří také: mykoprotein, bílkovina isolovaná z bakterií hnilobních, a anthraxoprotein, bílkovina obsažená v bacillech sněti slezinné. Obě tyto bílkoviny neobsahují síry. První rozpouští se ve vodě, kyselinách a žíravinách, anthraxoprotein jest ve vodě a kyselinách zředěných nerozpustný, ve zředěných žíravinách se rozpouští. Hi.

Související hesla